ENZIMAS
- As enzimas são PROTEÍNAS especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo.
- Não são reagentes e nem produtos - NEUTRAS, ou seja não participam da reação.
- Praticamente, todas as reações metabólicas são catalisadas por enzimas;
- Nem todas as proteínas são enzimas (Ex: Anticorpos)
- Nem todas as enzimas são proteínas (Ex: DNA polimerase - não é proteína)
- Locais das enzimas onde o substrato se liga;
- Como "encaixes"
- Substrato - substâncias que sofrerá ação enzimática, são os reagentes.
- Sítios ativos são específicos ( cada enzima se ligam em seu próprio sítio)
SACARASE: SACAROSE => GLICOSE+FRUTOSE
EXEMPLO DE ENZIMAS:
Amilase - degrada amido
Lipase - degrada lipídios
Protease - degrada proteínas
CO-FATORES
- Algumas enzimas precisam dos co-fatores para se ativarem;
- Trata-se de uma parte não proteica da enzima;
- Íons metálicos: cobre; ferro; magnésio...
- Vitaminas (coenzimas)
INIBIDORES:
- Inibidor competitivo: compete com o substrato porque se liga ao mesmo sítio ativo, não deixa a enzima se ligar com o substrato.
- Inibidor não competitivo: Não competem com o substrato, se ligam em outro sítio da proteína diferente daquele que o substrato se liga.
INIBIÇÃO REVERSÍVEL E IRREVERSÍVEL
- Reversível: A enzima pode voltar a funcionar quando o inibidor se desliga;
- Irreversível: A ligação com o inibidor é muito forte e ele não consegue dissociar ("desligar")
FATORES CAPAZES DE DESNATURAR UMA PROTEÍNA
- Fatores capazes de romper as interações entre os aminoácidos:
- Altas concentrações de sais
- Variações altas de PH
- Agitação
DROGAS E VENENOS
Íons cianeto:
Ligam-se a citocromo oxidase que faz parte da cadeia transportadora de elétrons, uma das etapas de respiração celular: morte celular
Penicilina:
Liga-se a trans peptidase das bactérias: não sintetizam parede celular; lizam
Aspirinas:
Ligação com ciclo-oxigênase impedindo a formação de prostaglandinas; inibição da inflamação; dor.
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